Quais são as Interações ou ligações que mantém a estrutura terciária de uma proteína?

Quais as principais ligações responsáveis pela estabilização da
estrutura protéica?

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6 resposta(s) - Contém resposta de Especialista
São três ligações não covalentes as responsáveis pela estabilização da estrutura terciária da proteína: as interações de Van der Walls sendo a força principal e as pontes de hidrogênio e as ligações iônicas servindo como forças auxiliares para a manutenção daquela estrutura tridimensional.
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Estrutura quaternária
Enovelamento
Quais os tipos de interação que mantém a estrutura terciária de proteínas?
Quais são as ligações que estabilizam as estruturas secundárias e terciárias de uma proteína?
Quais forças mantém a estrutura tridimensional de uma proteína?

6 resposta(s) - Contém resposta de Especialista

As proteínas são moléculas formadas pela união de vários aminoácidos, compostos originados por ligação peptídica entre um grupo amino e um grupo carboxílico. As proteínas podem ter quatro estruturas. A estrutura primária é mantida por ligações peptídicas, que são ligações covalentes entre as moléculas de aminoácidos citadas acima. A estrutura secundária geralmente é o resultado de ligações de hidrogênio que ocorrem entre o hidrogênio do grupo - NH e o oxigênio do grupo C=O. Dessa forma, ocorre a formação de estruturas similares a uma mola. A estrutura terciária da proteína abrange praticamente todos os tipos de ligações não-covalentes, como ligações de hidrogênio, ligações iônicas, dipolo-dipolo, entre outras, e ocorrem principalmente entre os grupos R das proteínas. Por fim, a estrutura quaternária mantém praticamente as mesmas ligações da estrutura terciária.

Evandro

Há mais de um mês

As principais ligações que mantém a estrutura proteica (PRIMÁRIA) intacta e estabilizada são as covalentes entre os grupos COOH e NH3 presente nas extremidades dos aminoácidos, mas esta estabilização é a nível primário.

Se você considerar a estrutura secundária de uma proteína (α-hélice ou β-conformação), então as ligações que estabelizam as moléculas já não são mais covalente e sim intermoleculares: como as ligações de hidrogênio no caso das suas. Só que na alfa-hélice, as ligações de hidrogênio acontecem em poucas moléculas e de formar a enrolar a molécula, diferente das beta-conformação que, neste caso, quase todo o grupo R dos aminoácidos acabam por formar pontes.

Se você considerar a estrutura terceária, então você também terá que considerar que o que ajuda a estabilizar uma proteína são as interações eletrostáticas entre elas bem como as interações intermoleculares.

Já se você considerar a estrutura quartenária, então você terá que considerar a morfologia das proteínas envolvidas, os ligantes de cada uma delas e suas interações intramoleculares.

Existem várias formas de resonder esta pergunta porque depende de qual nível de proteína você está falando.

Abraço e bons estudos.

Bruno Oliveira

Há mais de um mês

São três ligações não covalentes as responsáveis pela estabilização da estrutura terciária da proteína: as interações de Van der Walls sendo a força principal e as pontes de hidrogênio e as ligações iônicas servindo como forças auxiliares para a manutenção daquela estrutura tridimensional.

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Dentre as classes de macromoléculas biológicas de maior importância para os seres vivos, estão as proteínas, que desempenham as mais variadas funções no organismo: enzimática, hormonal, construção celular, defesa, transporte de nutrientes e recepção de sinais. Tamanha a relevância que as proteínas revelam no metabolismo celular e na fisiologia dos organismos, desperta o interesse para vários estudos.

De forma simples, a proteína é caracterizada como um heteropolímero linear, formada por sequência específica de resíduos de aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas, onde um grupo carboxila de um aminoácido se liga ao grupo amino do aminoácido seguinte, havendo exclusão de uma molécula de água. Podem ser formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas e contêm normalmente mais de 50 aminoácidos. Possuem uma estrutura espacial bem definida e característica, assim como função específica. Salvo poucas exceções, todas as proteínas são formadas pelos 20 tipos de aminoácidos, sendo que a proporção desses é variável de uma proteína para outra. Esta sequência de aminoácidos forma uma cadeia, que é responsável por determinar a estrutura espacial da proteína, ou seja, a proteína necessita se moldar para então atingir sua estrutura tridimensional. Para descrever as formas estruturais das proteínas, existem quatro níveis de complexidade crescente: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.

Estrutura primária

Corresponde à sequência de aminoácidos disposta ao longo da cadeia polipeptídica. Esta sequência tem determinação genética e é específica para cada proteína. A estrutura primária é escrita na direção amino terminal para o carboxila terminal.

Estrutura secundária

Se refere ao arranjo regular, formado por segmentos da cadeia polipeptídica. Os dois principais tipos são a alfa-hélice e a folha beta pregueada.

A alfa-hélice é uma estrutura helicoidal, onde os aminoácidos formam uma mola ou espiral, com uma série de voltas unidas através de ligações de hidrogênio (entre o Hidrogênio do grupo amino de um aminoácido, e o Oxigênio da carboxila do outro aminoácido).

A estrutura conhecida como folha beta pregueada também é assegurada por ligações de hidrogênio entre os grupos amino e carboxila da cadeia principal, mas as folhas são antiparalelas, ou seja, estão orientadas em direções opostas. As interações ou ligações acontecem entre cadeias polipeptídicas diferentes ou entre segmentos distantes, presentes na mesma cadeia. Essas cadeias, ou segmentos da cadeia, apresentam uma conformação mais distendida, quando comparada a alfa-hélice. Também se mostram com disposição paralela, lado a lado, dando à estrutura um aspecto de folha pregueada.

A maioria das proteínas apresentam os dois tipos de estrutura secundária.

Estrutura terciária

Confere à proteína sua função biológica específica. Se refere ao dobramento final da cadeia polipeptídica, através de ligações de regiões com estrutura já definida (alfa-hélice ou folha beta pregueada) ou de regiões com estruturas ainda não definidas. Representa assim, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica.

Estrutura quaternária

Se estabelece quando há a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades). Essas subunidades que compõem a proteína podem ser iguais ou diferentes.

Enovelamento

Ao mecanismo de formação do arranjo tridimensional da proteína, dá-se o nome de enovelamento ou dobramento de proteínas. Como visto, a sequência de resíduos de aminoácidos determina a estrutura tridimensional e esta última, a função da proteína.

O enovelamento proteico também é determinado pelas interações da proteína com o meio, sendo geralmente aquoso. Assim, o processo de enovelamento para uma mesma proteína é diferente, estando ela isolada em solução ou em ambiente celular, onde há altas concentrações de outras macromoléculas.

Embora complexo, o processo acontece em questões de segundos ou até milésimos de segundos. Estudos realizados na década de 1960, sobre o problema do enovelamento proteico, buscaram compreender como a informação contida na sequência de aminoácidos direcionavam a proteína a atingir a sua conformação nativa. A total compreensão dos mecanismos envolvidos ainda é um desafio para os pesquisadores.

Muitos são os processos celulares e mecanismos de controle e regulação envolvidos, durante a formação desses arranjos. Assim, podem ocorrer mutações nas sequências de aminoácidos, ou interações ambientais distintas, dificultando o enrolamento e gerando proteínas com conformação alterada à sua conformação nativa. Tal mecanismo pode alterar a função da proteína, resultando em doenças. Caso a proteína não seja produzida, a célula ou organismo não irá desempenhar a função correta, surgindo doenças como a fibrose cística, hemofilias ou talassemias. Se a proteína apresentar uma conformação incorreta, poderá ser tóxica, resultando em doenças neurodegenerativas, como o Alzheimer e mal de Parkinson. Outras doenças diretamente relacionadas ao enovelamento defeituoso de proteínas são as Encefalopatias Espongiformes (doença da vaca louca), a doença de Huntington, o diabetes tipo II, a fenilcetonúria e o câncer. Desta forma, o próprio organismo é o causador dessas doenças, devido a incapacidade da síntese de proteínas em sua conformação nativa.

Bibliografia:

Contessoto, V.G et al. Introdução ao problema de enovelamento de proteínas: uma abordagem utilizando modelos computacionais simplificados. Revista Brasileira de Ensino de Física, vol. 40, nº 4, e4307 (2018). Disponível em < http://www.scielo.br/pdf/rbef/v40n4/1806-9126-RBEF-40-4-e4307.pdf>.

Farinha, C.M., (2014) Enrolamento (Folding) de proteínas, Rev. Ciência Elem., V2(3):305. Disponível em < https://wikiciencias.casadasciencias.org/wiki/index.php/Enrolamento_(Folding)_de_prote%C3%ADnas>.

MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica básica. 3. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2007.

Tanouye, F. T. Enovelamento de proteínas e ligações de hidrogênio. Dissertação de Mestrado. Disponível em < https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/43/43134/tde-20022018-190857/publico/mestrado.pdf>.

Toledo, K. Estudo aumenta compreensão sobre funcionamento de proteínas. Agência FAPESP. Disponível em < http://agencia.fapesp.br/estudo-aumenta-compreensao-sobre-funcionamento-de-proteinas/16368/>.

Texto originalmente publicado em https://www.infoescola.com/bioquimica/enovelamento-de-proteinas/

Quais os tipos de interação que mantém a estrutura terciária de proteínas?

A estrutura terciária de uma proteína é determinada por interacções não covalentes entre as cadeias laterais dos aminoácidos constituintes ou, em alguns casos, por interacções covalentes designadas por pontes de disssulfureto.

Quais são as ligações que estabilizam as estruturas secundárias e terciárias de uma proteína?

A estrutura secundária de uma proteína corresponde a regiões localizadas de estrutura ordenada estabilizadas por ligações de hidrogénio entre os grupos -NH e C=O. da cadeia principal (backbone) e em que não participam ligações de hidrogénio envolvendo as cadeias laterais.

Quais forças mantém a estrutura tridimensional de uma proteína?

Mantidas por interações fracas (ligações de H, ligações iônicas e interações hidrofóbicas) e /ou ligações dissulfeto entre resíduos distantes na própria molécula (estrutura terciária) ou das subunidades (estrutura quaternária).