Qual a consequência da desnaturação para a função exercida por uma proteína?

As proteínas, compostos orgânicos bastante abundantes, são constituídas por aminoácidos que formam cadeias entre si por intermédio de ligações peptídicas. Esses aminoácidos são formados por um carbono, um ácido carboxílico, uma amina e um radical, o qual varia de aminoácido para aminoácido. Geralmente, para ser considerada uma proteína, a cadeia deve apresentar mais de setenta aminoácidos. Quando a cadeia é menor, o termo adequado é peptídeo.

Existe uma infinidade de proteínas nos seres vivos, e elas variam de espécie para espécie. Organismos de um mesmo táxon apresentam mais proteínas semelhantes, o que não acontece com seres muito distintos. As proteínas diferenciam-se principalmente pelo número de aminoácidos e pela sequência em que eles se dispõem nas cadeias polipeptídicas.

As proteínas apresentam uma extensa lista de funções no organismo e são encontradas em todas as estruturas da célula, substâncias intersticiais, anticorpos, entre outros. Entre as funções que podem ser atribuídas às proteínas, destacam-se seu papel no transporte de oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalizadora de reações químicas (enzimas), receptora de membrana, atuação na contração muscular (actina e miosina), além de serem fundamentais para o crescimento e formação dos hormônios.

Diante de tamanha importância, é fundamental que as proteínas sejam obtidas por meio de uma boa alimentação. Entre os alimentos que se destacam pela grande quantidade desse nutriente, podemos citar as carnes, leite, ovos, cereais integrais, feijão, legumes e vegetais folhosos.

As proteínas podem ser classificadas em dois grandes grupos: as globulares e as fibrosas. As proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos. Já as proteínas fibrosas organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente. Diferentemente das globulares, estas são pouco solúveis em água.

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Além dessa classificação, podemos considerar as proteínas como simples, conjugadas e derivadas. As proteínas simples apresentam apenas aminoácidos. Nas proteínas conjugadas, além de aminácidos, existe um radical de origem não peptídica, que é denominado de grupo prostético. As proteínas derivadas, por sua vez, não são encontradas na natureza e são conseguidas graças a processos de degradação de proteínas simples ou conjugadas.

Utilizando-se como base seus níveis de organização, as proteínas também podem ser classificadas em primárias, secundárias, terciárias e quartenárias. Na estrutura primária, observa-se que a cadeia polipeptídica é linear e não apresenta, portanto, ramificações. Na estrutura secundária, por sua vez, observa-se que a proteína não está esticada, e sim torcida e dobrada, o que muitas vezes lembra a estrutura do DNA. Já na estrutura terciária, observa-se uma organização tridimensional globosa exclusiva das proteínas globulares. Por fim, temos as proteínas quartenárias, que formam grandes enovelados. Uma proteína só pode ser classificada como quartenária se apresentar duas ou mais cadeias polipeptídicas.

Uma característica importante das proteínas é sua capacidade de desnaturação. Ao serem submetidas, por exemplo, ao calor excessivo, agitação, radiação e pH extremo, observarmos que as estruturas secundárias e terciárias desses compostos orgânicos alteram-se de maneira irreversível, o que causa a perda de suas propriedades. É por isso que, ao cozinhar alguns alimentos, perdemos muito do seu poder nutricional.

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Perda da solubilidade é uma das características da albumina do ovo desnaturada pela cocção.

Desnaturação é um processo que se dá em moléculas biológicas, principalmente nas proteínas, expostas a condições diferentes àquelas em que foram produzidas, como variações de temperatura, mudanças de pH, força iônica, entre outras. A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica. Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas para o seu meio original, podem recuperar a sua configuração espacial normal, renaturando-se. Entretanto, quando a desnaturação ocorre por elevações extremas de temperatura ou alterações muito intensas do pH, as modificações, geralmente, são irreversíveis.

Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de aminoácidos característica da proteína (estrutura primária).

Os fatores que causam a desnaturação, são:

• Aumento de temperatura[1] (cada proteína suporta certa temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado ela desnatura);
• Extremos de pH;
• Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona);
• Solutos (ureia);[1]
• Exposição da proteína a detergentes;
• Agitação vigorosa da solução proteica até formação abundante de espuma.

Dois exemplos simples de desnaturação ocorrem:

• Ao pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho (Cf. queijo).
• Ao cozinhar um ovo, o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e água.

A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo. Por isso que médicos preocupam-se em baixar a febre, primeiro, para então descobrir sua causa, pois a alta temperatura pode destruir enzimas de funções vitais, como as enzimas que auxiliam no processo respiratório (transporte de substância via hemoglobina).

Renaturação[editar | editar código-fonte]

Experimentos que demonstram a reversibilidade da desnaturação, ajudam a provar que a estrutura terciária de uma proteína globular é determinada pela sua sequência de aminoácidos. As proteínas desnaturadas retomam sua estrutura nativa e sua atividade biológica assim que sua conformação natural de estabilidade é atingida novamente. Renaturação é o nome que se dá a esse processo.[2]

Por exemplo, uma ribonuclease purificada pode ser desnaturada pela presença de um agente redutor em solução concentrada de ureia, através da clivagem de quatro de suas oito ligações dissulfureto a resíduos de cisteína e pela desestabilização das interações hidrofóbicas causada pela ureia. A desnaturação da ribonuclease é acompanhada por uma completa perda de sua atividade catalítica. Removidos o agente redutor e a ureia, a ribonuclease desnaturada retoma sua estrutura terciária correta, dobrando-se espontaneamente, com restauração completa de sua atividade catalítica. As ligações dissulfureto são refeitas nas mesmas posições anteriores.[2]

Referências

1. ↑ a b Lesk, Arthur M (2008). Introduction to Bioinformatics (em inglês) 3ª ed. Oxford: Oxford University Press. p. 308-318. 474 páginas. ISBN 978-0-19-920804-3
2. ↑ a b L. Nelson, David. Lehninger Principles of Biochemstry (em inglês) 4 ed. [S.l.: s.n.] p. 148

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