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(UFSCar) Considere as quatro frases seguintes. São verdadeiras as frases RESOLUÇÃO: VEJA TAMBÉM: Índice
Confira um artigo completo que falamos sobre Enzimas e Coenzimas para esclarecer todas as suas dúvidas. Ao final, confira alguns materiais educativos para complementar ainda mais os seus estudos. Boa leitura! Enzimas e CoenzimasSão duas as condições fundamentais para haver vida. Primeiro, o organismo deve ser capaz de se autorreplicar; segundo, ele deve ser capaz de catalisar reações químicas com eficiência e seletividade. A importância central da catálise pode parecer surpreendente, mas é fácil de demonstrar. Os sistemas vivos fazem uso da energia do ambiente. Muitos humanos, por exemplo, consomem quantidades substanciais de sacarose (o açúcar comum) como combustível, geralmente na forma de comidas e bebidas doces. A conversão de sacarose em CO2 e H2O, em presença de oxigênio, é um processo altamente exergônico, liberando energia livre que pode ser usada para pensar, mover-se, sentir gostos e enxergar. Entretanto, um saco de açúcar pode permanecer na prateleira por anos a fio sem qualquer conversão evidente em CO2 e H2O. Embora esse processo químico seja termodinamicamente favorável, ele é muito lento. Mesmo assim, quando a sacarose é consumida por seres humanos (ou por qualquer outro organismo), ela libera sua energia química em segundos. A diferença é a catálise. Sem catálise, as reações químicas como aquelas da oxidação da sacarose poderão não ocorrer na escala de tempo adequada e então não podem sustentar a vida. SE LIGA NO CONCEITO! Catálise, em química, é o aumento da velocidade de uma reação devido a adição de uma substância (catalisador); sendo assim, a catálise pode ser simplesmente definida como sendo a ação do catalisador. Esta substância, que normalmente está presente em pequenas quantidades, pode ser recuperada ao final da reação, não sendo consumida pela mesma. Por sua vez, as enzimas consistem nos catalisadores biológicos, as quais participam das reações bioquímicas. Neste Super Material, o foco se voltará para os catalisadores das reações dos sistemas biológicos: as enzimas, as proteínas mais notáveis e mais altamente especializadas. As enzimas têm um poder catalítico extraordinário, geralmente muito maior do que os catalisadores sintéticos ou inorgânicos. Elas têm um alto grau de especificidade para os seus respectivos substratos, aceleram as reações químicas e atuam em soluções aquosas sob condições suaves de temperatura e pH. Poucos catalisadores não biológicos têm este conjunto de propriedades. As EnzimasImportância das enzimasAs enzimas estão no centro de cada um dos processos bioquímicos. Atuando em sequências organizadas, elas catalisam cada uma das reações das centenas de etapas que degradam as moléculas dos nutrientes, que conservam e transformam energia química e que constroem as macromoléculas biológicas a partir de precursores elementares. O estudo das enzimas tem imensa importância prática. Em algumas doenças, especialmente nas doenças genéticas hereditárias, pode haver uma deficiência ou mesmo ausência total de uma ou mais enzimas. Outras doenças podem ser causadas pela atividade excessiva de determinada enzima. A determinação das atividades de enzimas no plasma sanguíneo, nas hemácias ou em amostras de tecidos é importante no diagnóstico de certas enfermidades. Muitos medicamentos agem por interação com enzimas. As enzimas também são ferramentas importantes na engenharia química, tecnologia de alimentos e agricultura. Perspectiva históricaEm grande parte, a história inicial da enzimologia, o estudo das enzimas, se confunde com a própria história da bioquímica. Essas disciplinas evoluíram juntas a partir das investigações feitas no século XIX sobre a fermentação e a digestão. Aceita-se amplamente que as pesquisas sobre a fermentação começaram em 1810 com a determinação, feita por Joseph Gay-Lussac, de que os principais produtos da decomposição do açúcar por leveduras são etanol e CO2. Jacob Berzelius, em 1835, na primeira teoria geral proposta para a catálise química, mostrou que um extrato de malte conhecido como diastase (agora sabe-se que contém a enzima α-amilase) catalisa a hidrólise do amido com mais eficiência do que o ácido sulfúrico. Mais ainda, embora os ácidos minerais mimetizem o efeito da diastase, eles não são capazes de reproduzir a maioria das demais reações bioquímicas no laboratório, fato que levou Louis Pasteur, na metade do século XIX, a propor que o processo de fermentação ocorreria apenas em células vivas. Assim, como era comum naquela época, Pasteur supôs que os sistemas vivos seriam dotados de uma “força vital” que permitiria que eles se evadissem das leis da natureza que governam a matéria inanimada. Outros, entretanto, notavelmente Justus von Liebig, argumentavam que os processos biológicos eram causados pela ação de substâncias químicas que então eram conhecidas como “fermentos”. Na realidade, o nome “enzima” (do grego: en, no + zyme, levedura) foi cunhado em 1878 por Friedrich Wilhelm Kühne, em uma tentativa de enfatizar que havia alguma coisa dentro das leveduras, que não a própria levedura, que catalisaria as reações de fermentação. Todavia, foi somente em 1897 que Eduard Buchner obteve um extrato de levedura livre de células capaz de executar a síntese do etanol a partir da glicose (fermentação alcoólica). A descoberta de Emil Fischer, em 1894, de que as enzimas glicolíticas podem diferenciar entre açúcares estereoisômeros levou a formulação da hipótese da chave e fechadura. A especificidade de uma enzima (a fechadura) por seu substrato (a chave) provém das suas formas geométricas complementares. Mesmo assim, até o século XX já estar bem avançado, a composição química das enzimas não estava firmemente estabelecida. James Sumner, em 1926, ao cristalizar a primeira enzima, a urease do feijão-de-porco, que catalisa a hidrólise da ureia em NH3 e CO2, demonstrou que estes cristais eram constituídos de proteína. Como a preparação de Sumner era algo impura, a natureza proteica das enzimas não foi amplamente aceita até a metade da década de 1930, quando John Northrop e Moses Kunitz mostraram haver uma correlação direta entre as atividades enzimáticas de cristais de pepsina, tripsina e quimotripsina e as quantidades de proteínas presentes. Desde então, experiências enzimológicas têm demonstrado amplamente que as enzimas são proteínas, embora recentemente foi mostrado que o RNA também pode ter propriedades catalíticas. Embora a enzimologia como área de estudo tenha uma história longa, a maioria dos conhecimentos sobre a natureza e as funções das enzimas é fruto do trabalho dos últimos 50 anos. Somente com o aparecimento das técnicas modernas para separação e análise é que o isolamento e a caracterização de enzimas deixaram de ser tarefas monumentais. Foi somente em 1963 que a primeira sequência de aminoácidos de uma enzima; da ribonuclease pancreática bovina A, foi completamente determinada. Apenas em 1965 foi elucidada a primeira estrutura por raios X de uma enzima; da lisozima da clara de ovo. Desde então, dezenas de milhares de enzimas foram purificadas e caracterizadas em maior ou menor grau. Essa aventura da humanidade tem avançado aceleradamente. SAIBA MAIS: Durante muito tempo, admitiu-se que todos os catalisadores biológicos fossem proteínas. No início da década de 1980, entretanto, verificou-se que moléculas de RNA catalisavam reações químicas celulares. A descoberta foi surpreendente e este tipo particular de catalisador recebeu o nome de ribozima. Comporta-se de forma semelhante às proteínas enzimáticas. Sua atuação nas reações metabólicas está restrita a alguns casos especiais, porém importantes. Cerca de 10 anos depois da identificação das ribozimas, foram selecionados, in vitro, pequenos segmentos de DNA com atividade catalítica, as desoxirribozimas, que, todavia, não são encontradas na natureza. Diante da maior atuação das proteínas como enzimas, focaremos na atuação das mesmas nas reações bioquímicas do organismo. Propriedades e ações das enzimasNomenclatura das enzimasMuitas enzimas receberam seus nomes pela adição do sufixo “ase” ao nome dos seus substratos ou a uma palavra que descreve sua atividade. Assim, a urease catalisa a hidrólise da ureia e a DNA-polimerase catalisa a polimerização de nucleotídeos para formar DNA. Outras enzimas foram batizadas pelos seus descobridores em razão de uma função ampla, antes que fosse conhecida a reação específica catalisada por elas. Por exemplo, uma enzima conhecida por atuar na digestão de alimentos foi denominada pepsina, do grego pepsis (digestão), e a lisozima foi denominada pela sua capacidade de lisar (degradar) a parede de bactérias. Outras foram ainda denominadas a partir de sua fonte: a tripsina, denominada em parte do grego tryein (desgastar), foi obtida esfregando tecido pancreático com glicerina. Às vezes, a mesma enzima tem dois ou mais nomes, ou duas enzimas têm o mesmo nome. Devido a essa ambiguidade e também ao número cada vez maior de enzimas que são descobertas, os bioquímicos, por meio de um acordo internacional, adotaram um sistema de nomenclatura e classificação de enzimas. Este sistema divide as enzimas em seis classes, cada uma com subclasses, com base nos tipos de reações que catalisam. Para cada enzima, são designados dois nomes e uma classificação de quatro números da Comissão de Enzimas (número E. C., do inglês Enzyme Commission). O nome aceito ou o recomendado é conveniente para o uso cotidiano e geralmente foi o primeiro nome adotado. O nome sistemático é usado para minimizar a ambiguidade. Ele é formado pelo nome do(s) substrato(s) da enzima, seguido por uma palavra terminando em -ase, que especifica o tipo de reação que a enzima catalisa, de acordo com o grupo de classificação principal. Posts relacionados as Enzimas e Coenzimas
Por que as enzimas não se desgastam durante a reação química da qual participam?Embora atuem diretamente na reação química, as enzimas não se configuram como reagentes desses processos. Isso significa dizer que elas não se perdem nos processos dos quais participam. Desse modo, essas substâncias podem ser encontradas ao final de cada reação sem qualquer alteração em sua estrutura.
Como as enzimas atuam nas reações químicas?Mecanismo de ação das enzimas
As enzimas atuam ligando-se a substratos específicos em locais específicos. Ao fim do processo, elas são liberadas para catalizarem novas reações. A energia necessária para que uma reação inicie é chamada de energia de ativação.
Por que e como as enzimas diminuem a energia de ativação de uma reação química?O complexo enzima-substrato também pode diminuir a energia de ativação dobrando as moléculas do substrato de uma forma que facilita a ruptura da ligação, ajudando a alcançar o estado de transição. Finalmente, algumas enzimas diminuem as energias de ativação ao participar, elas mesmas, da reação química.
Porque as enzimas aceleram a velocidade das reações químicas?As enzimas são capazes de acelerar uma reação mediante a diminuição da energia de ativação, ou seja, elas reduzem a quantidade de energia que deve ser adicionada para que uma reação tenha início.
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Porque as enzimas não se desgastam durante a reação química da qual participam?
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