São proteínas importantes para auxiliar no enovelamento proteico fazendo com que as proteínas atinjam a configuração terciária correta?

No texto Estruturas das proteínas foi mostrado que as proteínas podem possuir estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias. Muitas das funções dessas proteínas estão ligadas diretamente às suas estruturas. No entanto, elas podem perder suas estruturas secundárias, terciárias e até quaternárias, e, consequentemente, deixarem de ser ativas.

Quando essas conformações espaciais são alteradas ou destruídas, dizemos que a proteína foi desnaturada ou ocorreu uma desnaturação proteica, mantendo somente a estrutura primária, que é a própria cadeia peptídica, formada pela sequência de aminoácidos ligados entre si.

Os fatores que alteram a estrutura de uma proteína podem ser diversificados, incluindo alteração na temperatura e no pH do meio, ação de solventes orgânicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo agitação intensa.

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Um exemplo comum é o que acontece com o ovo quando ele é cozido ou frito. No seu aquecimento ocorre a aglutinação e a precipitação da albumina, que é a proteína da clara do ovo, é por isso que ela se torna branca.

Outro exemplo ocorre quando fervemos o leite, a nata é proteína desnaturada.

Quando usamos o álcool como desinfetante, ele penetra e dissolve permanentemente a estrutura proteica de uma bactéria.

O enovelamento proteico também é determinado pelas interações da proteína com o meio, sendo geralmente aquoso. Assim, o processo de enovelamento para uma mesma proteína é diferente, estando ela isolada em solução ou em ambiente celular, onde há altas concentrações de outras macromoléculas.

Quais forças direcionam o enovelamento proteico?

➔ Interações que direcionam o enovelamento das proteínas: ◆ Ponte iônica (ajuda a formar a proteína mas não é a mais importante, ela é extremamente forte, mas como o meio é aquoso a força que terá vai ser desprezível, só é importante em meio sólido ◆ A ponte de hidrogênio (hidrogênio agindo com o FON) mas tb não são as ...

Quais são as proteínas responsáveis para auxiliar o enovelamento proteico?

Proteínas auxiliares: as chaperonas.

O que garante o enovelamento correto da maioria das proteínas?

13) O que garante o enovelamento correto da maioria das proteínas? As chaperonas. Que tem o papel de garantir o enovelamento correto.

Como são definidas as proteínas?

Proteína é um tipo de substância formada a partir de um conjunto de aminoácidos ligados entre si (ligações denominadas de peptídicas). Em outras palavras, as proteínas são compostas por moléculas de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.

Quais eventos podem afetar o dobramento de uma proteína?

Os fatores que alteram a estrutura de uma proteína podem ser diversificados, incluindo alteração na temperatura e no pH do meio, ação de solventes orgânicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo agitação intensa. Um exemplo comum é o que acontece com o ovo quando ele é cozido ou frito.

O que é o colapso hidrofóbico no processo de enovelamento?

O colapso hidrofóbico consiste na força principal que guia o enovelamento da proteína. A interação com a água ocorre porque parte dos aminoácidos da cadeia peptídica são hidrofóbicos, ou seja, não possuem afinidade com a água.

Onde ocorre o dobramento das proteínas?

A estrutura terciária é formada pela dobradura das folhas da estrutura secundária ou das hélices em uma outras. A estrutura terciária da proteína é a forma geométrica da proteína. Tem geralmente uma corrente do polipeptídeo como uma espinha dorsal, com umas ou várias estruturas secundárias.

Qual é o nome do processo de Desenovelamento de uma proteína?

E uma perda da estrutura tridimensional que seja suficiente para causar a perda de função é o que ganha o nome de desnaturação. Basicamente o estado desnaturado de uma proteína não vai necessariamente corresponder a um desenovelamento completo da estrutura proteica e uma randomização de conformação.

Dentre as classes de macromoléculas biológicas de maior importância para os seres vivos, estão as proteínas, que desempenham as mais variadas funções no organismo: enzimática, hormonal, construção celular, defesa, transporte de nutrientes e recepção de sinais. Tamanha a relevância que as proteínas revelam no metabolismo celular e na fisiologia dos organismos, desperta o interesse para vários estudos.

De forma simples, a proteína é caracterizada como um heteropolímero linear, formada por sequência específica de resíduos de aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas, onde um grupo carboxila de um aminoácido se liga ao grupo amino do aminoácido seguinte, havendo exclusão de uma molécula de água. Podem ser formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas e contêm normalmente mais de 50 aminoácidos. Possuem uma estrutura espacial bem definida e característica, assim como função específica. Salvo poucas exceções, todas as proteínas são formadas pelos 20 tipos de aminoácidos, sendo que a proporção desses é variável de uma proteína para outra. Esta sequência de aminoácidos forma uma cadeia, que é responsável por determinar a estrutura espacial da proteína, ou seja, a proteína necessita se moldar para então atingir sua estrutura tridimensional. Para descrever as formas estruturais das proteínas, existem quatro níveis de complexidade crescente: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.

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Estrutura primária

Corresponde à sequência de aminoácidos disposta ao longo da cadeia polipeptídica. Esta sequência tem determinação genética e é específica para cada proteína. A estrutura primária é escrita na direção amino terminal para o carboxila terminal.

Estrutura secundária

Se refere ao arranjo regular, formado por segmentos da cadeia polipeptídica. Os dois principais tipos são a alfa-hélice e a folha beta pregueada.

A alfa-hélice é uma estrutura helicoidal, onde os aminoácidos formam uma mola ou espiral, com uma série de voltas unidas através de ligações de hidrogênio (entre o Hidrogênio do grupo amino de um aminoácido, e o Oxigênio da carboxila do outro aminoácido).

A estrutura conhecida como folha beta pregueada também é assegurada por ligações de hidrogênio entre os grupos amino e carboxila da cadeia principal, mas as folhas são antiparalelas, ou seja, estão orientadas em direções opostas. As interações ou ligações acontecem entre cadeias polipeptídicas diferentes ou entre segmentos distantes, presentes na mesma cadeia. Essas cadeias, ou segmentos da cadeia, apresentam uma conformação mais distendida, quando comparada a alfa-hélice. Também se mostram com disposição paralela, lado a lado, dando à estrutura um aspecto de folha pregueada.

A maioria das proteínas apresentam os dois tipos de estrutura secundária.

Estrutura terciária

Confere à proteína sua função biológica específica. Se refere ao dobramento final da cadeia polipeptídica, através de ligações de regiões com estrutura já definida (alfa-hélice ou folha beta pregueada) ou de regiões com estruturas ainda não definidas. Representa assim, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica.

Estrutura quaternária

Se estabelece quando há a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades). Essas subunidades que compõem a proteína podem ser iguais ou diferentes.

Enovelamento

Ao mecanismo de formação do arranjo tridimensional da proteína, dá-se o nome de enovelamento ou dobramento de proteínas. Como visto, a sequência de resíduos de aminoácidos determina a estrutura tridimensional e esta última, a função da proteína.

O enovelamento proteico também é determinado pelas interações da proteína com o meio, sendo geralmente aquoso. Assim, o processo de enovelamento para uma mesma proteína é diferente, estando ela isolada em solução ou em ambiente celular, onde há altas concentrações de outras macromoléculas.

Embora complexo, o processo acontece em questões de segundos ou até milésimos de segundos. Estudos realizados na década de 1960, sobre o problema do enovelamento proteico, buscaram compreender como a informação contida na sequência de aminoácidos direcionavam a proteína a atingir a sua conformação nativa. A total compreensão dos mecanismos envolvidos ainda é um desafio para os pesquisadores.

Muitos são os processos celulares e mecanismos de controle e regulação envolvidos, durante a formação desses arranjos. Assim, podem ocorrer mutações nas sequências de aminoácidos, ou interações ambientais distintas, dificultando o enrolamento e gerando proteínas com conformação alterada à sua conformação nativa. Tal mecanismo pode alterar a função da proteína, resultando em doenças. Caso a proteína não seja produzida, a célula ou organismo não irá desempenhar a função correta, surgindo doenças como a fibrose cística, hemofilias ou talassemias. Se a proteína apresentar uma conformação incorreta, poderá ser tóxica, resultando em doenças neurodegenerativas, como o Alzheimer e mal de Parkinson. Outras doenças diretamente relacionadas ao enovelamento defeituoso de proteínas são as Encefalopatias Espongiformes (doença da vaca louca), a doença de Huntington, o diabetes tipo II, a fenilcetonúria e o câncer. Desta forma, o próprio organismo é o causador dessas doenças, devido a incapacidade da síntese de proteínas em sua conformação nativa.

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Quais são as proteínas que auxiliam no enovelamento proteico?

São proteínas importantes para auxiliar no enovelamento proteico fazendo com que as proteínas atinjam a configuração terciária correta como são chamadas essas proteínas?

O que garante o enovelamento correto da maioria das proteínas?

Por que as proteínas precisam passar pelo processo de enovelamento?